aminotransferazy
 
Encyklopedia PWN
aminotransferazy, transaminazy,
enzymy z klasy transferaz, katalizujące reakcję przeniesienia grupy aminowej (–NH2) l-aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów: pirogronian, 2-oksoglutaran lub szczawiooctan; reakcja przebiega wg schematu: aminokwas1 + ketokwas2 ⇆ ketokwas1 + aminokwas2;
grupą prostetyczną aminotransferaz jest fosforan pirydoksalu; w drodze transaminacji organizm może syntetyzować aminokwasy z ketokwasów, np. alaninę z kwasu pirogronowego, serynę z kwasu hydroksypirogronowego; dawcą grupy –NH2 jest kwas glutaminowy; proces odwrotny — przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na kwas α-ketoglutarowy i deaminacja powstającego kwasu glutaminowego pozwala na usunięcie nadmiaru azotu z organizmu (po przekształceniu się np. w mocznik).
Przeglądaj encyklopedię
Przeglądaj tabele i zestawienia
Przeglądaj ilustracje i multimedia