lizozym
enzym należący do klasy hydrolaz, rozkłada wiązania glikozydowe między N-acetylo-D-glukozaminą a kwasem N-acetylomuraminowym w mureinie, polisacharydowo-peptydowym składniku otoczki bakterii Gram-dodatnich;
[gr.],
lizozym
Encyklopedia PWN
aktywność l. prowadzi do pęknięcia komórki bakteryjnej; l. może także hydrolizować chitynę; odkryty 1921 przez A. Fleminga; l. występuje m.in. w łzach, wydzielinie błony śluzowej nosa, w osoczu krwi, lizosomach i białku jaja kurzego; l. jaja kurzego jest jednołańcuchowym białkiem zbudowanym ze 129 reszt aminokwasowych o masie cząsteczkowej 14 kD, tworzącym elipsoidę o wymiarach 4,5 × 3,0 × 3,0 nm; jest jednym z pierwszych enzymów, którego strukturę przestrzenną i mechanizm katalizy na poziomie molekularnym ustalono na podstawie analizy rentgenograficznej kryształów l. — badania prowadzone od poł. lat 60. XX w. opierały się na porównaniu kryształów samego l. oraz kryształów zawierających analogi substratu; centrum aktywne l. stanowi długa szczelina wytworzona przez struktury β łańcucha polipeptydowego, co umożliwia przyłączenie sześciopodjednostkowego oligomeru cukru; przyłączenie substratu zmienia strukturę l., powodując zmianę położenia niektórych reszt aminokwasowych, jednocześnie zmianie konformacji ulega czwarta reszta cukrowa oligosacharydu związanego w centrum aktywnym; reakcja hydrolizy wiązania glikozydowego jest typową reakcją kwasowo-zasadową, w której biorą udział reszty kwasu glutaminowego (Glu35) i asparaginowego (Asp52) znajdujące się po przeciwnych stronach szczeliny centrum aktywnego; współcześnie metodą spektroskopii NMR zbadano etapy fałdowania łańcucha polipeptydowego l.
