Michaelisa stała

Michaelisa stała, K_m,

stała kinetyczna określająca powinowactwo enzymu do substratu reakcji enzymatycznej.

Została określona na podstawie modelu kinet. reakcji enzymatycznej (oprac. 1913 przez L. Michaelisa i M. Menten), który zakłada, że w czasie trwania reakcji enzymatycznej stężenie kompleksu enzym–substrat (E–S) jest stałe. K_m określa trwałość kompleksu E–S, tzn. charakteryzuje szybkość jego tworzenia i rozpadu; zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji spełniającej założenie Michaelisa–Menten przybiera kształt hiperboli; gdy wzrost stężenia substratu nie powoduje zwiększenia szybkości reakcji, to oznacza, że reakcja enzymatyczna osiągnęła szybkość maks. (V_max) i enzym jest całkowicie wysycony substratem. Wartość K_m określa molowe stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie szybkości maks.; K_m charakteryzuje powinowactwo enzymu do określonego substratu; w przypadku enzymów reagujących z różnymi substratami wartości K_m umożliwiają określenie stopnia specyficzności enzymu dla poszczególnych substratów, im mniejsza wartość K_m, tym łatwiej enzym reaguje z danym substratem; w obecności inhibitorów enzymów wartość K_m może ulec zmianie.